Desnaturação
Referência : Silva, P., (2015) Desnaturação, Rev. Ciência Elem., V3(3):186
Autor: Pedro Silva
Editor: Pedro Alexandrino Fernandes
DOI: [http://doi.org/10.24927/rce2015.186]
Em Bioquímica, chama-se desnaturação a qualquer processo que implique a perda de estrutura terciária regular de uma macromolécula (seja esta uma proteína, um ácido nucleico ou um polissacarídeo) mas que não afecte as ligações covalentes entre os átomos que a constituem.
A estrutura terciária das macromoléculas é mantida por interacções fracas (pontes de hidrogénio, ligações electrostáticas, interacções dipolo-dipolo ou dipolo-dipolo induzido) cuja intensidade varia dramaticamente com pequenos deslocamentos (ou mudanças de orientação) dos átomos interactuantes. Por esta razão, as formas mais simples de desnaturar uma molécula são a agitação violenta e o aquecimento, uma vez que o aumento das velocidades dos átomos da macromolécula (e do solvente que a rodeia) durante o aumento da temperatura (ou agitação) é suficiente para, por exemplo, substituir uma ponte de hidrogénio inter-molecular por uma ponte de hidrogénio entre a molécula e o solvente, o que obviamente diminui a intensidade das interacções que mantêm a estrutura da molécula.
Se a macromolécula contiver grupos protonáveis (i.e. capazes de aceitar ou largar H+), a desnaturação pode também ser efectuada por mudanças de pH do meio: ao mudar o grau de protonação dos grupos ácidos ou básicos da macromolécula, estamos a mudar a sua carga e portanto a afectar o número de interacções electrostáticas entre regiões da macromolécula mais ou menos distantes entre si. É também possível desnaturar progressivamente uma macromolécula com adições sucessivas de agentes desnaturantes diversos: utilizam-se regularmente para este fim moléculas com elevada capacidade de estabelecer pontes de hidrogénio (como por exemplo a ureia e o catião guanidínio), detergentes (que se ligam às zonas hidrofóbicas das macromoléculas e permitem que estas regiões, geralmente mantidas no interior da molécula por interacções hidrofóbicas, fiquem em contacto com o solvente, etc.).
É relativamente fácil demonstrar a ocorrência de desnaturação de proteínas em sala de aula, mesmo na ausência de material sofisticado, uma vez que a exposição ao solvente das zonas hidrofóbicas das proteínas provoca a agregação proteica e (frequentemente) a sua precipitação. Pode-se por isso facilmente observar a desnaturação das proteínas da clara de ovo com a adição progressiva de gotas de vinagre ou sumo de limão, ou com o seu aquecimento progressivo. A desnaturação proteica por agitação do meio observa-se facilmente pelo aumento da quantidade de espuma (devido ao aumento da tensão superficial da solução originada pela presença de proteína parcialmente desnaturada).
A desnaturação de polissacarídeos pode ser demonstrada observando a variação de cor de uma solução de amido na presença de reagente de Lugol com ou sem aquecimento: à temperatura ambiente o anião triiodeto presente no reagente de Lugol intercala-se no amido originando uma cor azul, que desaparece por aquecimento a 100ºC mas reaparece à medida que o arrefecimento promove reposição da estrutura terciária original.
Referências
A. Lehninger, D. Nelson, M. Cox, Lehninger principles of biochemistry , Fifth Edition, W.H. Freeman: New York, 2008, ISBN: 9780716771081.
Criada em 22 de Dezembro de 2010
Revista em 12 de Janeiro de 2011
Aceite pelo editor em 12 de Janeiro de 2011
