Cofactor

Referência : Dourado, D., (2015) Cofactor, Rev. Ciência Elem., V3(2):135
Autor: Daniel Dourado
Editor: Jorge Gonçalves
DOI: [http://doi.org/10.24927/rce2015.135]

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Figura 1 - Estrutura química do grupo heme, cofactor da hemoglobina.

Figura 2 - Estrutura química da glutationa, cofactor da glutationa peroxidase.

Denomina-se cofactor a toda a molécula capaz de se ligar a uma enzima, tornando-a cataliticamente activa. A enzima sem o seu cofactor é chamada de apoenzima, enquanto na sua forma activa, ou seja, na presença do cofactor, é chamada holoenzima. Os cofactores podem ser divididos em dois grupos: moléculas orgânicas (NAD⁺, NADP⁺ , coenzima A, glutationa, etc.) e em moléculas inorgânicas (ferro, magnésio, molibdénio, etc.). Em alguns casos o cofactor pode resultar da conjugação dos dois tipos. Por exemplo, no grupo heme o anel porfirínico (orgânico) está coordenado com o ferro (inorgânico).

Os cofactores, muitas vezes, são erroneamente caracterizados como sendo moléculas apenas de natureza não proteica. A glutationa como cofactor proteico da enzima glutationa peroxidase contraria esta noção.

Atendendo à natureza da interacção enzima/cofactor podemos classificar os cofactores como coenzimas ou como agentes prostéticos.

Referências

1. IUPAC. Compendium of Chemical Terminology, 2nd ed. (the "Gold Book"). Compiled by A. D. McNaught and A. Wilkinson. Blackwell Scientific Publications, Oxford (1997). XML on-line corrected version: http://goldbook.iupac.org (2006-) created by M. Nic, J. Jirat, B. Kosata; updates compiled by A. Jenkins. ISBN 0-9678550-9-8. doi:10.1351/goldbook.

2. Harvey F. Lodish, Molecular cell biology, Fifth Edition, W. H. Freeman: New York, 2004, ISBN: 0716743663 Albert L. Lehninger, David L. Nelson, Michael M. Cox, Lehninger principles of biochemistry, Fifth Edition, W.H. Freeman: New York, 2008, ISBN: 9780716771081 e 071677108X

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Criada em 22 de Dezembro de 2010
Revista em 12 de Janeiro de 2011
Aceite pelo editor em 12 de Janeiro de 2011