Referência : Silva, P. (2011), WikiCiências, 2(01):0237
Autor: Pedro Silva
Editor: Pedro Alexandrino Fernandes
Existem substâncias capazes de diminuir a velocidade de uma reacção enzimática: os inibidores. Consoante a sua forma de actuação, estes podem ser, p.ex:
inibidores competitivos - moléculas capazes de se ligarem ao centro activo da enzima, tomando o lugar do substrato mas não sofrendo transformação química. Ao impedirem a entrada do substrato no centro activo, estes inibidores diminuem a velocidade de transformação do substrato em produto. O efeito relativo destes inibidores diminui bastante à medida que se aumenta a concentração de substrato no ambiente em que se encontra a enzima, já que a ligação de substrato ao centro activo (tanto mais favorável quanto maior fôr a concentração de substrato) também impede a actuação do inibidor.
inibidores não-competitivos - moléculas que não impedem a ligação do substrato ao centro activo, mas que impedem a transformação do substrato em produto. Ao contrário dos inibidores competitivos, o seu efeito relativo não diminui à medida que se aumenta a concentração do substrato. O seu papel é análogo a um proverbial "pauzinho na engrenagem".
inibidores alostéricos - em enzimas com mais do que um centro activo, a ligação de uma molécula a um dos centros activos pode afectar a capacidade do(s) outro(s) centro(s) activo(s)se ligar(em) a novas moléculas. Quando um inibidor alostérico se liga a um dos centros activos, vai diminuir a capacidade dos outros centros activos se ligarem ao substrato.
Criada em 02 de Janeiro de 2011
Revista em 06 de Janeiro de 2011
Aceite pelo editor em 12 de Janeiro de 2011
