Mostrar código-fonte de Desnaturação

<span style="font-size:8pt"><b>Referência : </b> Silva, P., (2015) Desnaturação, ''[http://rce.casadasciencias.org Rev. Ciência Elem.]'', V3(3):186
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<span style="font-size:8pt"><b>Autor</b>: <i>[http://homepage.ufp.pt/pedros/ Pedro Silva]</i></span><br>
<span style="font-size:8pt"><b>Editor</b>: <i>[http://www.fc.up.pt/fcup/contactos/ficha_pessoal.php?login=pafernan Pedro Alexandrino Fernandes]</i></span><br>
<span style="font-size:8pt"><b>DOI</b>: <i>[[http://doi.org/10.24927/rce2015.186 http://doi.org/10.24927/rce2015.186]]</i></span><br>
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Em Bioquímica, chama-se desnaturação a qualquer processo que implique a perda de estrutura terciária regular de uma macromolécula (seja esta uma proteína, um ácido nucleico ou um polissacarídeo) mas que não afecte as ligações covalentes entre os átomos que a constituem. 
A estrutura terciária das macromoléculas é mantida por interacções fracas (pontes de hidrogénio, ligações electrostáticas, interacções dipolo-dipolo ou dipolo-dipolo induzido) cuja intensidade varia dramaticamente com pequenos deslocamentos (ou mudanças de orientação) dos átomos interactuantes.  Por esta razão, as formas mais simples de desnaturar uma molécula são a agitação violenta e o aquecimento, uma vez que o aumento das velocidades dos átomos da macromolécula (e do solvente que a rodeia) durante o aumento da temperatura (ou agitação) é suficiente para, por exemplo, substituir uma ponte de hidrogénio inter-molecular por uma ponte de hidrogénio entre a molécula e o solvente, o que obviamente diminui a intensidade das interacções que mantêm a estrutura da molécula.
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Se a macromolécula contiver grupos protonáveis (i.e. capazes de aceitar ou largar H<sup>+</sup>), a desnaturação pode também ser efectuada por mudanças de pH do meio: ao mudar o grau de protonação dos grupos ácidos ou básicos da macromolécula, estamos a mudar a sua carga e portanto a afectar o número de interacções electrostáticas entre regiões da macromolécula mais ou menos distantes entre si. É também possível desnaturar progressivamente uma macromolécula com adições sucessivas de agentes desnaturantes diversos: utilizam-se regularmente para este fim moléculas com elevada capacidade de estabelecer pontes de hidrogénio (como por exemplo a ureia e o catião guanidínio), detergentes (que se ligam às zonas hidrofóbicas das macromoléculas e permitem que estas regiões, geralmente mantidas no interior da molécula por interacções hidrofóbicas, fiquem em contacto com  o solvente, etc.). 
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É relativamente fácil demonstrar a ocorrência de desnaturação de proteínas em sala de aula, mesmo na ausência de material sofisticado, uma vez que a exposição ao solvente das zonas hidrofóbicas das proteínas provoca a agregação proteica e (frequentemente) a sua precipitação. Pode-se por isso facilmente observar a desnaturação das proteínas da clara de ovo com a adição progressiva de gotas de vinagre ou sumo de limão, ou com o seu aquecimento progressivo. A desnaturação proteica por agitação do meio observa-se facilmente pelo aumento da quantidade de espuma (devido ao aumento da tensão superficial da solução originada pela presença de proteína parcialmente desnaturada).
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A desnaturação de polissacarídeos pode ser demonstrada observando a variação de cor de uma solução de amido na presença de reagente de Lugol com ou sem aquecimento: à temperatura ambiente o anião triiodeto presente no reagente de Lugol intercala-se no amido originando uma cor azul, que desaparece por aquecimento a 100ºC mas reaparece à medida que o arrefecimento promove reposição da estrutura terciária original.




'''Referências'''
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<p>A. Lehninger, D. Nelson, M. Cox, ''Lehninger principles of biochemistry '', Fifth Edition, W.H. Freeman: New York, 2008, '''ISBN:''' 9780716771081.</p>

---- <br>Criada em 22 de Dezembro de 2010<br> Revista em 12 de Janeiro de 2011<br> Aceite pelo editor em 12 de Janeiro de 2011<br>

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